1. Co to jest komplementarność
- zasada komplementarności to łączenie się zasad w pary (komplementarnych par zasad).
- zasady znajdujące się w przeciwległych łańcuchach DNA tworzą ze sobą wiązania wodorowe
- adenina (A) i guanina (G) są purynami, tymina (T) i cytozyna (C) są pirymidynami
- A tworzy parę z T (2 wiązania wodorowe), G tworzy parę z C (3 wiązania wodorowe)
- pary zasad doskonale „pasują” i decydują o prawidłowej odległości między łańcuchami
- pomiędzy zasadami tworzy się maksymalna liczba wiązań wodorowych, są to układy najbardziej stabilne i decydują o I-wszo rzędowej strukturze białka
2. Ułożyć sekwencje komplementarną do podanej np. (G = C, A = T)
T = A
A = T
G = CT = A
G = C
3. Szlaki pirogronianu
W warunkach tlenowych:
- dehydrogenaza pirogronianowa przekształca pirogronian w acetylo-CoA (reakcja dekarboksylacji oksydacyjnej)
- acetyloCoA wchodzi w cykl kwasy cytrynowego
W warunkach beztlenowych:
- dehydrogenaza mlecznowa przekształca pirogronian w mleczan
- gdy pojawi się tlen mleczan zamienia się w pirogronian
- fermentacja alkoholowa – pirogronian przekształcony w aldehyd octowy (przez dekarboksylazę pirogronianową) i etanol (przez dehydrogenazę alkoholową)
- kontynuacja glikolizy (dzięki wytworzonemu NAD+)
4. Bilans kwasu palmitynowego
- utlenianie NADH i FADH2 powstających w każdym obrocie cyklu degradacji - 7 x 4 ATP = 28 ATP
- utlenianie acetylo-CoA w cyklu kwasu cytrynowego – 8 x 10 ATP = 80 ATP
- w procesie aktywacji palmitynianu zużywane są 2 ATP - - 2ATP
- suma 28 + 80 – 2 = 106 ATP
5. Co to jest punkt izoelektryczny białka i jakie właściwości w tym punkcie posiada białko
- punkt izoelektryczny białka – wartość pH, przy której wszystkie ładunki rónoważą się i jego ładunek sumaryczny równy jest zero; cząsteczka białka staje się dipolem, czyli układem dwóch przeciwnych ładunków elektrycznych w pewnej odległości od siebie (biegun dodatni i ujemny), o dużym momencie dipolowym (iloczyn odległości między biegunami i bezwzględnej wartości ładunków jednego z biegunów) z powodu nierównomiernego rozmieszczenia grup aminowych i kationowych- właściwości białka w PI:
- w tym punkcie białko staje się dipolem o dużym momencie dipolowym
- najmniejsza rozpuszczalność białek
- najłatwiejsze wytrącanie z roztworu
- najsłabsze pęcznienie
- najmniejsza lepkość
6. Co to jest DNA niezachodzący i bezprzecinkowy
- niezachodzący (inaczej nienakładający) – żadna trójka nukleotydów (inaczej tripletów lub kodonów) nie może „pożyczać” zasady innej trójce nukleotydów, wyjątek stanowią bakterie
- bezprzecinkowy – w DNA pomiędzy nukleotydami nie ma żadnych dodatkowych elementów, jest zawsze odczytywany od miejsc inicjacyjnych do terminalnych, jeżeli w obrębie kodu pojawią się odpowiednie trójki nie kodujące aminokwasów (UAA, UAG, UGA) jego odczytywanie zostaje zakończone
7. Opisać jak się tworzą mostki dwusiarczkowe
- powstają utleniającym środowisku retikulum endoplazmatycznego (można je znaleźć w białkach zewnątrzkomórkowych)
- są to wiązania kowalencyjne
- powstają na skutek utlenienia grup SH w resztach cysteiny, powstaje dwusiarczek nazwany resztą cystyny
- powstają między dwiema resztami cysteiny, położonymi blisko siebie w końcowej przestrzennej strukturze białka, ale nie w strukturze liniowej aminokwasów
- znajdują się między dwoma odrębnymi łańcuchami polipeptydowymi lub między różnymi częściami tego samego łańcucha
- stabilizują strukturę białka
8. Etapy działania enzymu
- obniżenie energii aktywacji reakcji chemicznej
- cząsteczka substratu S przyłącza się do cząsteczki enzymu E w aktywnym centrum enzymu
- centrum aktywne jest środowiskiem niepolarnym
- substrat jest przyłączany za pomocą licznych sił np. oddziaływania elektrostatyczne, wiązania wodorowe, siły Van der Vaalsa, oddziaływania hydrostatyczne
- tworzy się kompleks enzym – substrat (ES)
- w kompleksie zachodzi przemiana substratu (S) w produkt (P)
- katalityczne czynne reszty oddziałują na cząsteczkę substratu przekształcając go w stan przejściowy, a następnie w produkt
- odłączenie produktu od enzymu
9. (1)Co powstaje po transkrypcji
- w końcowym etapie transkrypcji polimeraza RNA napotyka sygnały terminacji
- zaprzestanie wydłużania RNA
- uwalnianie gotowego transkryptu
- oddysocjowanie od DNA
10. (3) Różnice DNA i RNA
DNA:
- zasady azotowe A, G, T, C
- cukier deoksyryboza
- dwuniciowa helisa
- bardzo duże cząsteczki
- rodzaje: kodujący DNA i niekodujący DAN
- komórki: eukariotyczne i prokariotyczne
RNA:
- zasady azotowe A, G, C, U
- cukier ryboza
- jednoniciowa helisa
- mniejsze cząsteczki
- rodzaje: mRNA, tRNA, rRNA
- występuje w komórkach eukariotycznych
11. (4)Właściwości amfoteryczne aminokwasów
- w roztworach wodnych aminokwasy występują głównie w postaci jonu obojnaczego
- jon obojnaczy znajdujący się w środowisku zasadowym wykazuje właściwości kwasowe, reaguje jak słaby kwas
H3N-CH(COO-)(R)+OH+ = NH2-CH(COO-)(R) + H2O
- jon obojnaczy w środowisku kwasowym wykazuje właściwości zasadowe, reaguje jak słaba zasada
CH(NH3+)(R)-COO-+H+ = CH(NH3+)(R)-COOH
12. (5) Bilans glikolizy
- gdzie glukoza zostaje przemieniona w pirogronian
- fosforylacja substratowa (-2 ATP) 2 ATP
- utlenianie NADH + H+ (2 x 2,5 ATP) 5 ATP
- suma = 7 ATP
- dalsze przemiany pirogronianu
- oksydacyjna dekarboksylacja pirogronianu 5 ATP
- CKTK (2 x 1) 2 ATP
- przeniesienie wodoru z NADH na O2 (2 x 3 x 2,5) 15 ATP
- przeniesienie wodorów z FADH2 na O2 (2 x 1,5) 3 ATP
- suma = 32 ATP
13. (6) Dekarboksylacja
- reakcja chemiczna
- polega na usunięciu grupy karboksylowej z kwasów karboksylowych
- następuje zazwyczaj wydzielenie CO2
- wywoływana najczęściej przez działanie enzymów
- dekarboksylacja ketokwasów – jeden z etapów degradacji aminokwasów w procesach fermentacyjnych i rozkładu tlenowego
- dekarboksylacja fermentacyjna – uboczny etap fermentacji alkoholowej, wydzielenie CO2, utlenieanie, powstaje aldehyd octowy
- dekarboksylacja tlenowa – biosynteza acetylo-CoA, odczepienie atomów H przez kwas limonowy, powstaje utleniony czynny octan – acetylo-CoA (kwas pirogronianowy + CoA-SH + NAD = czynny octan + Co2 + NADH+H+
- oksydacyjna dekarboksylacja pirogronianu – katalizowana przez kompleks wieloenzymatyczny (dehydrogenazę pirogronianową) w macierzy mitochondrialnej, zostaje odłączony CO2, pozostały fragment utlenia się do acetylo-CoA
14. (7) Co to jest fosforylacja oksydacyjna
- proces syntezy ATP przeprowadzany przez syntazę ATP w wewnętrznej błonie mitochondriów
- działanie syntazy uzależnione jest od istnienia gradientu protonowego w poprzek błony mitochondrialnej (u eukariontów) lub błony komórkowej (u prokariotów)
- protony przenoszone są przez błonę podczas utleniania związków chemicznych (NADH, FADH2) w szeregu reakcji łańcucha oddechowego
- podczas transportu elektronów uwalniania jest energia
- energia zostaje wykorzystana do pompowania H+ na zewnątrz mitochondrium
- celem jest uzyskanie elektrochemicznego gradientu protonowego
- synteza ATP katalizuje reakcję przyłączenia nieorganicznego fosforanu do cząsteczki ADP podczas przenoszenia protonów do matriks mitochondrialnego lub do wnętrza komórki
15. (8) Opisać wiązanie wodorowe
- najczęściej są to elektrostatyczne oddziaływania między grupą donorową (będącą słabym kwasem) oraz akceptorowym atomem zawierającym wolną parę elektronów
(posiadającym cząstkowy ładunek ujemny, przyciągający atom wodoru)
- w białku wiązanie grupy CO z reszty z grupą NH z reszty
- występuje między łańcuchami w budowie białek
- tworzy w białku strukturę pofałdowanej kartki lub helisy-L
- stabilizuje i utrwala II-go, III-cio i IV-to rzędową strukturę białek
- stabilizują aminokwasy min.: fenyloalanina i leucyna
- destabilizują aminokwasy min.: walina, seryna
16. (9) Ile cząsteczek ATP powstaje po NADH
- fosforylacja oksydacyjna
- cykl kwasu cytrynowego 15 ATP
- oksydacja dekarboksylacji pirogronianu 5 ATP
- glikoliza 3 ATP
- suma = 28 ATP
17. (10) Jakie wiązania występują w białkach
- wiązanie peptydowe
- powstaje przez wydzielenie cząsteczki wody z grupy aminowej jednego aminokwasu i grupy karbonylowej drugiego aminokwasu (reakcja kondensacji)
- charakter wiązania podwójnego
- aminokwasy w wyniku połączenia stają się wielkocząsteczkowe – tworzą białka
- wiązanie peptydowe pęka w procesie hydrolizy
- łańcuch peptydowy
O
II
- C – N –
I
H
- utrwala i stabilizuje I-wszo rzędową strukturę białka
- wiązanie wodorowe
- wiązanie grupy CO z reszty z grupą NH reszty
- stabilizują aminokwasy min.: fenyloalanina, leucyna
- występują między łańcuchami
- tworzą w białku strukturę pofałdowanej kartki lub helisy-L
- stabilizują i utrwalają II-go, III-cio i IV-to rzędową strukturę białka
- mostki dwu-siarczkowe (S-S)
- stabilizują i utrwalają III-cio i IV-to rzędową strukturę białka
- wiązania kowalencyjne
- wiązania jonowe i oddziaływania hydrofobowe
- występują między naładowanymi dodatnio lub ujemnie grupami reszt i między niepolarnymi grupami reszt skupiających się wewnątrz białka
- stabilizują III-cio i IV-to rządową strukturę białka
- siły Wan der Waalsa stabilizują IV-to rzędową strukturę białka
18. (11) Jakie wiązania znajdują się w nukleotydzie
- cukry łączą się ze sobą za pomocą reaktywnego atomu C1 z grupami –OH lub –NH innych związków )wytwarzają się wiązania O-glikozydowe i N-glikozydowe)
- wiązanie kowalencyjne - pentozy łączyć się mogą wiązaniem estrowym z kwasem fosforowym za pomocą grupy OH przy atomach C3 i C5 między dwoma nukleotydami
- wiązania wodorowe – łączące dwie nici, słabe wiązania między A i T (2 wiązania) i C i G (3 wiązania), wytworzone są zawsze między puryną i pirymidyną
- wiązania estrowe – nukleotydy połączone są między sobą wiązaniami, gdzie grupa hydroksylowa cukru jednego nukleotydu łączy się z grupą fosforanową drugiego nukleotydu (C3-C5) (wiązanie 3’,5’-fosfodiestrowe)
- mostki fosfodiestrowe – p0ołączenia elementów nici przez reszty fosforanowe
19. (12) Jakie koenzymy są nukleotydami
- FAD
- ATD
- NAD+ - to dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy
- NADP+ - fosforan dinukleotydu nikotynoamidoadeninowego
- oparte na strukturze adeniny
20. (13) Regulatory alleosteryczne w reakcji enzymatycznej
- w enzymach alloserycznych związanie cząsteczki substratu do jednego centrum aktywnego wpływa za wiązanie cząsteczek substratu innych miejsc aktywnych w enzymie
- są to: H+, CO2, 2,3-bifosfoglicerynian
- ułatwiają uwolnienie O2 z hemoglobiny
- H+ i CO2 wiążą się z różnymi cząsteczkami łańcuchów polipeptydowych
- 2,3-bifosfoglicerynian wiąże się w środkowej części przestrzeni cząsteczki między 4-rema podjednostkami
- anhydraza węglanowa (enzym) katalizuje reakcję CO2 + H2O = HCO3- + H+
21. (14) Co powstaje z cyklu Krebbsa - w procesie utleniania pirogronianu powstaje CO2 i H2O
- energia 12 ATP
22. (15) Rodzaje i funkcje RNA
- tRNA – transportujący, ma za zadanie przenoszenie aktywnych aminokwasów czyli rybosomów do miejsca syntezy białek, występuje w cytoplazmie podstawowej
- rRNA – rybosomalny, część składowa rybosomów, będących miejscem biosyntezy białek, tworzy wraz z mRNA matrycę do wytwarzania łańcuchów polipeptydowych
- mRNA – informacyjny (matrycowy), wystepuje w cytoplazmie i jadrze komórkowym, odpowiada za transkrypcję informacji zawartych w DNA, przenosi do miejsc syntezy białek odpowiednią informację o kolejności dołączania aminokwasów
- małocząsteczkowe RNA – snoRNA w jąderku, scRNA w cytosolu
23. (16) Punkt izoelektryczny
- punkt izoelektryczny to takie pH roztworu przy którym cząsteczki aminokwasów następują w formie jonu obojnaczego, którego sumaryczny ładunek elektryczny jest równy zeru
24. (17) Substraty polimerazy DNA - wszystkie cząsteczki 5’-trifosforanów deoksynukleozydów (DTP)
- jony Mg2+
- matryca DNA
- odcinek starterowy zawierający wolną grupę 3’-OH
25. (18) Stała Michaelisa - Menten - jest to takie stężenie substratu, przy którym szybkość reakcji enzymatycznej równa się połowie szybkości maksymalnej
- jest równa stosunkom sumy szybkości rozkładu kompleksu ES do szybkości jego powstawania oraz stanowi miarę powinowactwa enzymu do substratu
- Km = K2 + K3/K1
26. (1) Całkowity zysk ATP po B-oksydacji kwasu palmitynowego - utlenianie NADH i FADH2 powstających w każdym obrocie cyklu degradacji - 7 x 4 ATP = 28 ATP
...
paulina99421