Zagadnienia biochemia.docx

1.       Najprostszy aminokwas –  Glicyna -  nie posiada łańcucha bocznego, jest nieczynna optycznie

2.       Budowa Aminokwasu: zawierają zasadową grupę aminową -NH2oraz kwasową grupę karboksylową -COOH lub – w ujęciu ogólniejszym – dowolną grupę kwasową, np. sulfonową -SO3H.

3.       Ile aminokwasów powszechnych; 20 +2

4.       2 nowe aminokwasy:  Selenocysteina, Pirololizyna

5.       Jakie aminokwasy nie sa składnikami białek: B-alaninia, ornityna, cytrulina, homocysteina, y-aminomaślan.

6.       Jakimi związkami są aminokwasy- Optycznie czynnymi (skręcają płaszczyznę światła spolaryzowanego). Węgiel asymetryczny.

7.       Aminokwasy – związki amfoteryczne – posiadają cechy słabych zasad i słabych kwasów

8.       Punkt izoelektryczny – wartość pH przy której aminokwas staje się jonem obojnaczym ładunek elektrostatyczny = 0  (niepolarne 6, kwasowe 3, zasadowe 10)

9.       Co to są peptydy:  połączone ze sobą 2 aminokwasy – reakcja grupy alfa karboksylowej jednego z grypą amoniową drugiego, odłączenie cząsteczki wody – powstaje wiązanie peptydowe.

10.   Jakie są peptydy aktywne biologicznie - Glutanian, Kliny, Angiotensyna I, Angiotensyna II, Eknefaliny, Endorfiny, Oksytocyna, Wazopresyna.

11.   Co ta są białka: wielkocząsteczkowe produkty powstałe w wyniku połączenia aminokwasów wiązaniami peptydowymi ( > 100 reszt aminokwasowych, masa cz. > 10kDa)

12.   Struktura białka:
pierwszorzędowa – kolejność aminokwasów w łańcuchu np. trypsyna i homotrypsyna
drugorzędowa – sposób przestrzennego rozmieszczenia łańcucha polipeptydowego – helisa alfa, helisa beta
trzeciorzędowa – sposób trójwymiarowego pofałdowania cząstek białka np. mioglobina, lizozyny
czwartorzędowa– białka o wysokiej masie cz – oligomery – składające się z >2 łańcuchów polipeptydowych – podjednostki np. Hemoglobina, immunoglobulina - G

13.   Struktura kolagenowa:  struktura - potrójna helisa kolagenowa, np. tropokolagen. Wiązania wodorowe pomiędzy łańcuchami  potrójnej helisy.

14.   Katabolizm Proces metaboliczny przekształca składniki tkanek do mniejszych cząstek – uwalnia się energia w formie użytecznej dla komórki.
Anabolizm – synteza składników złożonych ze związków prostych z wykorzystaniem energii uzyskanych w procesach katabolicznych.

15.   Enzymy – katalizatory biochemiczne potrzebne do zapoczątkowania reakcji. Przyśpieszenie reakcji o 1mln razy. Nie zużywają się w trakcie katalizowanej reakcji. 

16.   Apoenzym - Białko enzymatyczne bez kofaktora;

17.   Holoenzym- Białko katalitycznie aktywne zawierające kofaktor;

18.   Reakcja endogeniczna – przebiega z pobieraniem energii;
reakcja egzogeniczna – z uwalnianiem energii

19.   Centrum aktywne –Układ przestrzenny, miejsce wiązania substratu, miejsce katalityczne, złożone z grup chemicznych należących do reszt aminokwasowych zajmujących różne, często liniowe odległe pozycje;

20.   Prędkość reakcji enzymatycznej - Ilość substratu przekształconego przez enzym w jednostce czasu. Zależy od temp, pH, stężenia substratu, obecności aktywatorów/inhibitorów.

21.   Reakcje enzymatyczne: warunkiem zaistnienia tej reakcji jest powstanie kompleksu enzym-substrat, enzym nadaje reakcji jedne z możliwych kierunków, ten sam produkt może być przekształcony pod wpływem enzymów w różne produkty;

22.   Inhibitory - Substancja hamująca przebieg reakcji enzymatycznej. Dzielą się na inhibitory kompetencyjne/ niekompetencyjne.

23.   Mechanizm działania inhibitorów - przy dużych stężeniach substratu inhibitor zostaje usunięty przez substrat:
- Inhibicja kompetencyjna (konkurencyjna) - strukturalnie podobny do substratu, obniża powinowactwo enzymu do substratu, jest odwracalna.
-Inhibicja niekompetencyjna – nie jest podobny do substratu, wiąże się z enzymem poza jego miejscem aktywnym, obniża prędkość reakcji, stała Michaelisa nie ulega zmianie.

24.   Regulacja aktywności enzymatycznej: 
- Aktywacja proteolityczna: niektóre enzymy, szcz. proteazy, są syntetyzowane w postaci nieaktywnych prekursorów, zwanych proenzymami lub zymogenami;
- wiązanie i odłączanie białek regulacyjnych: białkiem modyfikującym aktywność wielu enzymów jest kalmodulina (białko wiążące jony wapnia);
- regulacja allosteryczna: zmiana aktywności enzymatycznej przez drobnocząsteczkowe substancje oddziaływujące na strukturę czwartorzędową białka enzymatycznego;
- regulacja przez naturalne inhibitory: unieczynnienie enzymu zachodzi poprzez tworzenie kompleksu enzymu z naturalnym inhibitorem danego enzymu, który trwale wiąże się z miejscem aktywnym enzymu;
- regulacja poprzez sprzężenie zwrotne: enzym katalizujący pierwszy etap syntezy jest hamowany przez produkt końcowy;
- Regulacja poprzez tworzenie kompleksów wieloenzymatycznych: enzymy wiążąc się tworzą kompleksy enzymatyczne: dehydrogenaza pirogronianowa, dehydrogenaza α–ketoglutenowa, enzymy oddechowe

25.   Swoistość enzymów - (działanie na określone substraty -> swoistość substratowa) Swoistość względna ( enzym przekształca grupę podobnych związków). Swoistość bezwzględna (enzym przekształca tylko 1 substrat lub jeden z jego izomerów)

26.   Koenzymy- drobnocząsteczkowe składniki od których zależne są właściwości katalityczne enzymów. Pochodne witamin rozpuszczalnych w wodzie.(Koenzym A, koenzym B12 itd.)

27.   Izoenzymy- są to genetycznie uwarunkowane odmiany enzymu, występują w organizmach tego samego gatunku, niekiedy tej samej komórki, katalizujące tę samą reakcję, a różniące się strukturą molekularną i niektórymi parametrami kinetyki enzymatycznej;

28.   Enzymy jako markery chorób: aktywność niektórych enzymów w tkankach i płynach ustrojowych zmienia się w przebiegu różnych chorób , co zostało wykorzystane w diagnostyce laboratoryjnej.  Szcz. przydatny jest pomiar ich aktywności w osoczu, surowicy i moczu. Ich podwyższona aktywność wskazuje na toczący się proces chorobowy;

29.   Kwas nukleinowy - Cząsteczki informacyjne. Są to wielkocząsteczkowe polianiononowe składniki komórek (polimeryzacja nukleotydów monofosoranowych). Zbudowane z nich DNA i RNA.

30.   Budowa kwasu nukleinowego - Cukier pentoza ( dezoksyryboza DNA, ryboza RNA) + reszta kwasu foliowego + zasada azotowa. W składzie K.NUK występują 2 rodzaje zasad – puryny i pirymidyny.

31.   Rodzaje wiązań w kwasach nukleinowych:
A(Adenina)+T (tymina)– 2 wiązania wodorowe
C(cytozyna)+G(guanina)  - 3 wiązania wodorowe

32.   Denaturacja DNA – rozerwanie wiązań wodorowych, zanik struktury 2-rzędowej DNA

33.   Renaturacja DNA – powolne oziębienie roztworu pozwalające na powrót DNA do pierwotnej struktury.

34.   Jak wygląda cząsteczka transportująca RNA - tRNA, transportujący (transferowy) RNA (ang. transfer RNA) − najmniejsze cząsteczki kwasu rybonukleinowego (RNA), których zadaniem jest przyłączanie wolnych aminokwasów w cytoplazmie i transportowanie ich do rybosomów, gdzie w trakcie procesu translacji zostają włączone do powstającego łańcucha polipeptydowego

35.   Replikacja DNA - proces, w którym podwójna nić DNA (podwójna helisa) ulega skopiowaniu. Replikacja jest semikonserwatywna (półzachowawcza) - w każdej z dwóch uzyskanych podwójnych nici DNA będzie jedna nić macierzysta i jedna nowa.

36.   Kodon - 3 kolejne zasady w łańcuchu DNA lub mRNA, determinujące dołączany do syntetyzowanego w trakcie translacji polipeptydu aminokwas; każdemu kodonowi odpowiada jeden aminokwas lecz jeden aminokwas może być kodowany przez różne kodony; 3 kodony są sygnałem zakończenia translacji;

37.   Antykodon – sekwencja trzech kolejnych nukleotydów, których zasady są komplementarne do zasad kodonu danego aminokwasu na mRNA. Występuje on w pozycji 34-36, w cząsteczce tRNA, biorącej udział w translacji. Podczas tego procesu przyłącza się on do komplementarnej trójki zasad w mRNA wraz ze znajdującym się na przeciwnym końcu cząsteczki tRNA aminokwasem.

38.   Czynniki modyfikujące DNA nazywane są mutagenami (czynnikami genotoksycznymi); mutageny naturalnie występują w komórce na skutek normalnych procesów biochemicznych oraz powstają w zewnętrznym otoczeniu organizmu;

39.   Komplementarność RNA - Nie występuje tymina G+C – potrójne wiązania wodorowe / A +U podwojone;

40.   Kod genetyczny - Wykorzystuje 4 różne nukleotydy kwasu nukleinowego do zapisania 20 różnych aminokwasów. Jest trójkowy – 1 aminokwas kodowany 3 nukleotydy (kodon), lub wieloznaczny (zdegenerowany) wszystkie aminokwasy z wyjątkiem metioniny i tryptofanu są kodowane więcej niż przez 1 kodon. 

41.   Sekwencja nukleotydów - Kolejność ułożenia 4 rodzajów nukleotydów w cząsteczce DNA/RNA

42.   ...